北京時間2012年10月10日下午5點45分，2012年諾貝爾化學獎揭曉， 兩位美國科學家羅伯特·萊夫科維茨（Robert J. Lefkowitz）和布萊恩·克比爾卡（Brian K. Kobilka）因“G蛋白耦聯受體研究”獲獎。
Brian K. Kobilka美國斯坦福大學醫學院的教授，分子和細胞生理學和醫學博士。他也是ConfometRx，壹家專註於G-蛋白耦聯受體的生物技術公司的***同創辦人。2011年入選美國國家科學院院士。G蛋白耦聯受體最新研究成果：今年Kobilka教授領導組成的國際研究團隊壹連公布了三篇論文，報道了G蛋白耦聯受體(GPCR)作用復合物的詳細晶體結構，這壹發現被稱為是壹項真正具有突破意義的成果。G蛋白耦聯受體(GPCR)是與G蛋白有信號連接的壹大類受體家族，是最著名的藥物靶標分子，調控著細胞對激素，神經遞質的大部分應答，以及視覺，嗅覺，味覺等。目前世界藥物市場上至少有三分之壹的小分子藥物是GPCR的激活劑或者拮抗劑，據報道，目前上市的藥物中，前50種最暢銷的藥物20%就屬於G蛋白受體相關藥物，比如充血性心力衰竭藥物Coreg，高血壓藥物Cozaar，乳腺癌藥物Zoladex等等。
由於GPCR屬於膜蛋白——穿插細胞膜多達7次，而且構象形態多，因此其結構生物學分析不容易開展，而這篇文章完成了GPCR跨膜信號作用復合物的X-射線晶體結構，實現了許多人未能完成的任務，正如密蘇裏州大學的Stephen Sprang所說的那樣：這是壹篇真正具有突破意義的文章，多年以來，我們這行裏的人都在夢想得到這個結構圖，因為它最終會告訴我們GPCR受體是如何發揮作用的。在這篇文章中，研究人員利用X線晶體成像技術(X-ray crystallographic)對與G蛋白耦聯的β2腎上腺素能受體復合物進行了研究，據報道，G蛋白是壹種由三個不同亞單位組成的蛋白，它很容易與GPCR蛋白分開，並且解離成三個獨立的亞單位，而且這個復合物的大小大約是β2腎上腺素能受體蛋白的2倍。如果要拿到β2腎上腺素能受體蛋白——G蛋白復合物的晶體結構首先就得開發出純化該復合物並且讓它穩定存在的新技術，比如讓復合物與抗體結合，或者對數千種不同的結晶條件進行系列實驗等等。
另外壹篇Nature文章則介紹了利用“肽酰胺氫-氘交換質譜”對這壹信號作用復合物的蛋白動態所做的探測研究，同期Nature雜誌還發表了特寫文章“It's all about the structure”，稱要確定這些復合物的結構特別具有挑戰性。不過也有科學家表示，由於這項研究實驗采用的是經過人工改造的，並且與抗體結合的GPCR蛋白復合體，這可能不能反應天然蛋白的真實情況。對此，Kobilka等人則認為他們已經做過蛋白功能實驗，實驗結果表明他們使用的蛋白與天然蛋白在功能上沒有差異。 領導這項研究的是著名的結構生物學，斯坦福大學Brian K. Kobilka教授，他曾2007年與另外壹位科學家Raymond C. Stevens，利用T4溶菌酶融合蛋白方法解析了第壹個非視紫紅質GPCR晶體結構：人β2腎上腺素受體，這篇發表在Sciene上的文章被引上千次，後來他還獨立地通過抗體片段介導法解析了人β2腎上腺素受體的結構。