壹種酸性蛋白酶。從動物胃黏膜提取的壹種蛋白酶。能分解蛋白質中由芳香族氨基酸或酸性氨基酸所形成的肽鍵，故能催化酪蛋白、球蛋白、組蛋白，動物的角、指甲和羽毛中的角蛋白，以及催化植物蛋白等的水解。但是，不能作用於精蛋白、鬃毛中的角蛋白和海綿中的蛋白質。除水解天然蛋白質外，還能水解某些多肽和二肽。其最適pH值為1.5～2.0。在醫藥上用作消化劑等。 胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 為蛋白酶的壹種，EC3.4.21.4。在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。在胰臟是作為酶的前體胰蛋白酶原而被合成的。作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側切斷。它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性最強的蛋白酶，在決定蛋白質的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。
牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個，分子量為23300，活性部位的絲氨酸殘基是不可缺少的絲氨酸蛋白酶。除存在於脊椎動物外，還存在於蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等範圍廣泛的生物體中。另外與高等動物的血液凝固和炎癥等有關的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學結構和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關系，可以認為這些酶是從***同的祖先酶在進化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結構和催化機制方面也具有密切關系，但其特異性則完全不同。
胰蛋白酶系自牛、羊或豬胰中提取的壹種蛋白水解酶。中國藥品標準規定按幹燥品計算，每1mg 的效價不得少於2500單位。 由牛、羊、豬胰臟提取而得的壹種肽鏈內切酶，只斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基參與形成的肽鍵。白色或米黃色結晶性粉末。溶於水，不溶於乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量24 000，pI 10.5，最適pH值7.8～8.5左右。pH值2～3是穩定的。pH值5以上易自溶失活。pH>9.0不可逆失活。Ca2+對酶活性有穩定作用；重金屬離子、有機磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有強烈抑制。臨床用於抗炎消腫，工業上用於皮革制造、生絲處理、食品加工等。