從各種組織中提純微管蛋白可以發現還存在壹些其他蛋白成分（5%-20%），稱之謂微管相關蛋白（microtube associated proteins MAPs）。這些蛋白具有組織特異性，表現出從相同αβ二聚體聚合形成的微管具有獨特的性質，已從人類不同組織中發現了多種α及β微管蛋白，並追蹤微管基因表現出部分基因家族，某些基因被認為是編碼獨特的微管蛋白。
微管形成的有些結構是比較穩定的，是由於微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處於動態的聚合和災變（壹種突然的，迅速的，壹般不可逆轉的分解）狀態，這是實現其功能所必需的性質（如紡錘體）。與秋水仙素（colchicine）結合的微管蛋白可加合到微管上，並阻止其他微管蛋白單體繼續添加，進而破壞紡錘體的結構，長春花堿具有類似的功能。紫杉酚（taxol），能促進微管的聚合，並使已形成的微管穩定，然而這種穩定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂，成為癌癥治療的新希望。
在人類至少發現兩種明顯區別的α-微管蛋白及三種明顯區別的β-微管基因，它們產生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由於這些編碼在結構組分上十分近似蛋白質分子，在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞型，尚待深入研究。
除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型，近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中gamma微管蛋白位於細胞內的微管組織中心（microtubule organizing center， MTOC），是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而delta與epsilon則被認為與中心體（centrosome）的結構與形成有關。其他尚有eta， zeta， theta等等多種變異，不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裏，可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關，進壹步詳情仍待研究 .