蛋白質的三維構象基本上是由其氨基酸序列決定的。
伴侶蛋白 可以與新生多肽結合，仍在核糖體上被翻譯的鏈來防止
N '端不正確的折疊和聚集，它們最終會從成熟蛋白質中釋放出來。
在分子生物學中，分子伴侶是協助***價折疊或展開以及其它分子的組裝或拆卸大分子的結構。大分子時有陪伴履行其正常的生物功能，並已正確地完成了折疊和/或組裝的過程。主要是陪伴者蛋白質折疊。第壹個被稱為伴侶蛋白的蛋白質協助人類從折疊的組蛋白和DNA中組裝核小體等等裝配陪伴者，尤其是在細胞核中，與裝配有關折疊成寡聚結構的亞基。
伴侶的壹個主要功能是防止這兩種新合成多肽鏈和聚集的亞基從聚集成無功能結構。正是因為這個原因，許多人，但絕不是所有人，熱休克蛋白是因為聚合傾向增加蛋白質嗎因壓力而變性。在這種情況下，陪伴者不傳達任何信息蛋白質折疊所需的額外空間信息。然而，壹些非常具體的“空間陪伴”確實傳達了獨特的結構(空間)信息到蛋白質上，不能自發折疊。
伴侶素 寡聚chaperonins寡聚環結構
陪伴子 也可以幫助蛋白質通過細胞膜
信號肽以新生細胞的易位為靶點
肽鏈穿過細菌的質膜或進入真核細胞的內質網。成熟肽中的壹些信號肽在轉位進入細胞器後被切斷。
信號肽 (有時又稱為信號序列、靶向信號、定位信號、定位序列、轉運肽、前導序列或前導肽)是大多數新合成的朝著分泌途徑方向的蛋白質的n端存在的短肽(5-30個氨基酸長)。這些蛋白質包括那些駐留在某些細胞器(內質網，高爾基體)內，從細胞分泌，或插入大多數細胞膜的蛋白質。
Exteins 是成熟蛋白中所代表的序列。 Inteins 是被移除的序列。
真核細胞中的某些蛋白質是通過脂類的附著而被修飾的。這種修飾常常以蛋白質為靶點，將其錨定在質膜上。這發生在平滑ER中。
兩種機制: 選擇性或非選擇性
泛素-蛋白酶體途徑 :真核細胞中蛋白質選擇性降解的主要途徑。泛素被用作標記物靶細胞質和核蛋白快速蛋白質水解。蛋白質的降解涉及兩個方面階段:首先蛋白被泛素定位;然後它被壹個大的復合物水解
溶酶體蛋白水解 :非選擇性蛋白水解
泛素 :76 aa;在所有真核細胞中高度保守;它可以重復使用。它是蛋白質被降解的標誌。
泛素化系統還涉及其他三個組成部分:
a. E1(泛素激活酶，在所有細胞中都存在)與泛素相連。b. E2(泛素連接酶，特異，壹個大家族)將泛素從E1轉移到底物。
c. E3(泛素結合酶，特異，壹個大家族)與底物蛋白結合。
蛋白酶降解有泛素標記的胞質蛋白。
真核生物的20S蛋白酶體由7個不同的a亞單位和7個不同的b亞單位組成。它有a-b-b-a環的壹般結構。
蛋白質內在信號決定了它們在細胞中的轉運和定位。
蛋白質分選(靶向) 的方向是不同類型的蛋白質進入或在特定的細胞器之間轉運。
蛋白質易位描述的是蛋白質穿過細胞膜的運動。它通過信號序列/肽來指導。在細胞膜上需要壹種特殊的蛋白質裝置。
內質網、線粒體和葉綠體都含有蛋白質結構
它們的膜允許蛋白質通過而不接觸周圍的疏水性脂質。
反向易位 :把蛋白質送到細胞質進行降解
反向易位利用轉位子將未折疊的蛋白質從內質網發送到細胞質，在那裏它被降解。蛋白質是必需的，但其機制尚不清楚