（壹）G蛋白的分類
G蛋白的種類已多達40余種，大多數存在於細胞膜上，由α、β、γ三個不販亞單位構成，總分子量為100kDa左右。其中β亞單位在多數G蛋白中都非常類似，分子量36kDa左右。γ亞單位分子量在8-11kDa之間，除Gt外，大多數G蛋白的γ亞單位都是相同的。βγ兩個亞單位的不同可以將G蛋白分為Gs、Gi、Go、Gq、G?及Gt等六類。這些不同類型的G蛋白在信號傳遞過程各種發揮不同的作用。除此之外，在細胞內還存在另壹類G蛋白，這類G蛋白具有鳥核苷酸的結合位點，有GTP酶活性，其功能也受鳥核苷酸調節，但與跨膜信息傳遞似乎沒有直接相關。在結構上不同於前述的G蛋白，分子量較小，在20-30kDa之間，不是以α、β、γ三聚體方式存在，而是單體分子，因此被稱為小G蛋白（small G proteins）。如ras表達產物為壹種小G蛋白。小G蛋白同ras蛋白具有同源性，同屬於ras超家族（ras superfamily）。哺乳動物G蛋白中屬ras超家族約有50多個成員，根據它們序列同源性相近程度又可以分為Ras、Rho和Rab三個主要的亞家族。
（二）G蛋白與信號傳遞
細胞表面的受體通過與其相應配體作用後，可經不同種類的G蛋白偶聯，分別發揮不同的生物學效應。與G蛋白偶聯的多種受體具有***同的結構功能特點：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸組組成，形成7個由疏水氨基酸組成的α螺旋區段，反復7次穿越細胞膜的脂質雙層。肽鏈的N末端在胞膜外，C末端在細胞內。N末端上常有許多糖基修飾。從功能上看，受體的識別區域並不象壹般想象的那樣在胞膜的外部，實際上是由7個跨膜區段間通過特定氨基酸殘基之間的相互作用形成復雜的空間構象。配體結合於識別區域之後，即導致整個受體構象的變化。受體肽鏈的C末端和連接第5和第6個跨膜區段的第三個胞內環是G蛋白結合部位。目前研究發現，趨化因子受體家族（chemokine receptor family）以及壹些神經遞質受體都屬於G蛋白偶聯的7次跨膜受體的超家族。例如IL-8RA胞膜外N端Asp11、Llu275、Arg280以及可形成二硫鍵的Cys30和Cys277在與配體結合中起重要作用；緊接第三個空膜區第二個胞漿環中DRY序列對於與G蛋白的結合是必要的。
（1）Gs：細胞表面受體與Gs（stimulating adenylate cyclase g protein,Gs）偶聯激活腺苷酸環化酶，產生cAMP第二信使，繼而激活cAMP依賴的蛋白激酶。
（2）Gi：細胞表面受體同Gi（inhibitory adenylate cyclase g protein,Gi）偶聯則產生與Gs相反的生物學效應。
（3）Gt：可以激活cGMP磷酸二酯酶，同視覺有關。
（4）Go：可以產生百日咳桿菌毒不導致的壹系列效應。
（5）Gq：同PLC偶聯，在磷脂酰肌醇代謝途徑信號傳遞過程中發揮重要作用。
（6）小G蛋白：近年來研究發現小G蛋白，特別是壹些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導；Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用；Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通（membrane traffic）。此外，Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化（polarization）和抗原的提呈。某些信號蛋白通過SH-3功能區將酪氨酸激酶途徑同壹些由小G蛋白所控制的途徑連接起來，如Rho（與Ras有30%同源性）調節胞漿中微絲上肌動蛋白的聚合或解離，從而影響細胞形態。這壹事實解釋了某些含有SH-3的蛋白同細胞骨架某些成份相關聯或調節它們的功能。