別構酶多為寡聚酶,含有兩個或多個亞基.其分子中包括兩個中心：壹個是與底物結合、催化底物反應的活性中心；另壹個是與調節物結合、調節反應速度的別構中心.兩個中心可能位於同壹亞基上,也可能位於不同亞基上.在後壹種情況中,存在別構中心的亞基稱為調節亞基.別構酶是通過酶分子本身構象變化來改變酶的活性.
編輯本段化學反應
調節物也稱效應物或調節因子.壹般是酶作用的底物、底物類似物或代謝的終產物.調節物與別構中心結合後,誘導或穩定住酶分子的某種構象,使酶的活性中心對底物的結合與催化作用受到影響,從而調節酶的反應速度和代謝過程,此效應稱為酶的別構效應（allosteric effect ）.因別構導致酶活力升高的物質,稱為正效應物或別構激活劑,反之為負效應物或別構抑制劑.不同別構酶其調節物分子也不相同.有的別構酶其調節物分子就是底物分子,酶分子上有兩個以上與底物結合中心,其調節作用取決於分子中有多少個底物結合中心被占據.別構酶的反應初速度與底物濃度（V對［S］）的關系不服從米氏方程.而是呈現S形曲線.S形曲線表明,酶分子上壹個功能位點的活性影響另壹個功能位點的活性,顯示協同效應（cooperative effect ）,當底物或效應物壹旦與酶結合後,導致酶分子構象的改變,這種改變了的構象大大提高了酶對後續的底物分子的親和力.結果底物濃度發生的微小變化,能導致酶促反應速度極大的改變. 天冬氨酸轉氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的壹個別構酶.它催化嘧啶核苷酸合成途徑中的第壹個中間物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代謝途徑的終產物CTP 的別構抑制.ATCase 由兩個三聚體構成的催化亞基（C3）和三個二聚體構成的調節亞基（r2）組成.當催化亞基和調節亞基混合時能迅速結合. CTP 的抑制劑的影響、ATP的激活、以及協同結合底物均受四級結構的巨大變化所調節,通過催化亞基和調節亞基之間的相互作用產生別構效應.
機理：
(壹) Hill模式:
把研究血紅蛋白動力學應用到別構動力學.
E + nS k1 ESn k2 E + P
k -1
總的解離常數Ks’= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn]
[ESn]
飽和分數：Ys = 酶所結合的底物分子數
酶上底物結合位點數
Ys= n [ESn] = [S]n
n [E0] Ks′+ [S]n
Hill方程 :
Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ①
1 - Ys
Log( Ys ) Log[S] 作圖
1-Ys
V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0]
V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys
帶入①中得:
Log( V ) = nLog[S] – LogKs’ ②
Vm - V
作圖直線的斜率為n（Hill系數）
(二) MWC模式：
Monod-Wyman-Changeux :於1965年提出,也稱齊變模式
1.模式要點:
① 別構蛋白是壹種寡聚體,由多個相同原體構成.原體是寡聚蛋白最小的功能單位,它們在別構蛋白中占有相等的地理位置.寡聚蛋白至少有壹個對稱軸.
② 每個亞基對同壹種配體只有壹個結合位點.
③ 蛋白亞基可具有R型和T型兩種構象.這兩種構象在無底物和效應劑存在時處於平衡狀態.
④ 蛋白亞基都只能取相同的構象,無雜合體.亞基齊步轉變
⑤ 亞基的構象可變,但蛋白分子的對稱性不變.
⑥ 無論多少配體結合到酶上,配體與R態
和T態酶的內在解離常數都相等,
分別以KR和KT表示.
(三) KNF模式
Koshland-Nemethy-Filmer 於1966年提出
1.模式要點:
① 對聚合體酶來說,每個亞基可有R和T兩種狀 態,但在無底物和效應劑存在時只有T態.
②亞基的構象改變可由於且只能由於配基和底物的結合引起,構象的改變是序變過程,存在雜合體
③ 酶構象的改變只影響相鄰亞基的變化,使其他配基的親和力增加或減小.
激活劑與酶結合後,不影響酶繼續結合底物；
而抑制劑結合到酶分子上之後,使酶的構象發生改變,不再與底物結合——解釋異種協同效應
(四) EIG模式:
也稱為總模式（general scheme）,是1967年由Eigen提出的.
要點:
① 酶無論是否結合配體,亞基的構象都能發生變化
② 在同種酶分子中不同的構象的雜合體都能依次與
底物結合