H和L鏈上都有可變區，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個氨基酸序列的變化很大，其他部分的氨基酸序列相對恒定，據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區(V)和恒定區(C)。VH和VI。各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，分別為CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區(FR)。VH和VI。各有113和107個氨基酸殘基，組成4個FR(分別為FRl、FR2、FR3和FR4)和3個CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可編號，壹些保守的氨基酸都有其固定的編號位置，將不同序列和已編號的序列進行對比以後，在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3個CDR***同組成Ig的抗原結合部位，識別及結合抗原，並決定抗體識別的特異性。
免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號
重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL，不同型別(x或入)CI。的長度基本壹致．但不同類別IgCH的長度不壹，有的包括CHl～CH3，有的為CHl～CH4。同壹種屬生物體內針對不同抗原的同壹類別Ig的C區氨基酸組成和排列順序比較恒定，其抗原性是相同的，但V區各有不同。C區與抗體的效應功能相關，可激活補體，介導穿過胎盤和黏膜屏障，結合細胞表面的Fc受體從而介導調理作用、ADCC作用和I型超敏反應。
在Ig分子伸出的兩臂和主幹之間(CHl與CH2之間)還有個可彎曲的區域，稱為鉸鏈區。該區含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變兩個結合抗原的Y形臂之間的距離，兩臂之間的角度可自0到90變化，這樣有利於兩臂同時結合兩個不同的抗原表位。雖然IgD、IgG、IgA有絞鏈區，而IgM和IgE沒有，但這並不說明它們完全不能彎曲，實際上還有相對的彎曲性。各類抗體的鉸鏈區的長度及氨基酸的順序也有不同；人IgD的可伸展的距離最大，IgG4和兩種IgA的彎曲度則有限。
所有的抗體是Ig，但Ig並不都是抗體。Ig的兩個重要特征是特異性和多樣性。它們是機體受抗原（如病原體）刺激後產生的，其主要作用是與抗原起免疫反應，生成抗原-抗體復合物，從而阻斷病原體對機體的危害，使病原體失去致病作用。另壹方面，免疫球蛋白有時也有致病作用。臨床上的過敏癥狀如花粉引起的支氣管痙攣，青黴素導致全身過敏反應，皮膚蕁麻疹（俗稱風疹塊）等都是由免疫球蛋白制劑能增強人體抗病毒的能力，可作藥用。如註射人血清或人胎盤中提取的丙種球蛋白制劑可防治麻疹、傳染性肝炎等傳染病。Ig是壹個多藣有分子：（1）可結合抗原；（2）可作為抗原誘發抗體的產生；（3）可激發壹系列如補體激活、吞吐噬調理、信號傳導等次級反應。各種特異性Ig已被廣泛應用於臨床疾病的預防、治療和診斷。例如，IgM是體液免疫應答首先產生的Ig。SIgA是機體黏膜防禦感染的重要因素。IgE是同速發型過敏反應發生有關的Ig。IgD以膜結合形式存在於B細胞，在B細胞分化發育中起重調節有作用。