酶（英文：Enzyme，源於希臘語：ενζυμον，“在酵裏面”），指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另壹種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能（用Ea或ΔG表示）來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另壹條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少於活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專壹性，只催化特定的反應或產生特定的構型。
雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有壹些被稱為核酶的RNA分子也具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性，包括人工合成的DNA。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。[1]
酶的催化活性會受其他分子影響：抑制劑是可以降低酶活性的分子；激活劑則是可以增加酶活性的分子。有許多藥物和毒藥就是酶的抑制劑。酶的活性還可以被溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度以及電磁波（如微波）等許多因素所影響。[2]
中文名
酶
英文名
enzyme；ferment
別稱
酵素，生物催化劑
化學式
無確切化學式
含有元素
碳(C)、氫(H)、氧（O）、氮（N）
研究歷史 聽語音
1773年，意大利科學家斯帕蘭紮尼（L.Spallanzani，1729—1799）設計了壹個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然後讓鷹吞下去。過壹段時間他將小籠取出，發現肉塊消失了。於是，他推斷胃液中壹定含有消化肉塊的物質。但是什麽，他不清楚。
1833年，法國的培安和培洛裏將磨碎麥芽的液體作用於澱粉，結果發現澱粉被分解，於是將這個分解澱粉的物質命名為Diastase，也就是現在所謂的澱粉酶。後來，Diastase在法國成為用來表示所有酶的名稱。
1836年，德國馬普生物研究所科學家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質的物質，解開消化之謎。
“酶”（enzyme）這個名稱的使用，始於19世紀後半，是1872年由居尼所提出的。
1926年，美國科學家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結晶，並通過化學實驗證實脲酶是壹種蛋白質。
20世紀30年代，科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質結晶，並指出酶是壹類具有生物催化作用的蛋白質。
20世紀80年代，美國科學家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧爾特曼（S.Altman，1939—）發現少數RNA也具有生物催化作用。
分布環境 聽語音
人體和哺乳動物體內含有5000種酶。它們或是溶解於細胞質中，或是與各種膜結構結合在壹起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上（是細胞的壹種產物），只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有壹些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不能完成，生命活動就根本無法維持。[3]
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斯帕蘭劄尼研究鷹的消化作用
壹般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40℃之間，植物體內的酶最適溫度在40-50℃之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大